Existe um consenso na sociedade e entre profissionais da saúde de que a principal causa de intolerância ao leite é a produção insuficiente da enzima lactase.

Entretanto, o National Institutes of Health, nos EUA, mostrou que “muitas pessoas que relatam ser intolerantes à lactose não apresentam nenhuma evidência de mal absorção de lactose. Sendo assim, é improvável que as causas dos sintomas gastrointestinais apresentados por elas estejam relacionados à lactose.” Como um mecanismo alternativo, vêm surgindo fortes evidências de que a beta-casomorfina-7 bovina (BCM-7), derivada das beta-caseínas A1 (proteínas do leite) esteja relacionada aos quadros de intolerância ao leite.  

As beta-caseínas representam, aproximadamente, 30% do total de proteínas do leite de vaca, e podem estar presente em duas variantes: A1 ou A2.

No processo digestivo do leite, a ação das enzimas intestinais sobre a beta-caseína A1 libera o BCM-7, o que não ocorre no processo digestivo da beta-caseína A2.

A intolerância ao leite é um problema complexo, tanto em relação à saúde pública, como para o indivíduo intolerante.

Intolerância ao leite

Cerca de 80% de todo o conteúdo proteico no leite são caseínas. As caseínas são proteínas (polipeptídeos) formadas por uma cadeia constituída de 209 aminoácidos. Entre as estruturas orgânicas da caseína, podemos dividi-las em quatro grandes grupos: alfa S1 (30-46%  das  caseínas), alfa  S2 (8-11%), beta (25-35%) e kappa (8-15%). Dessas, as beta-caseínas são dividas em 13 variantes conhecidas: A1, A2, A3, B, C, D, E, F, H1, H2, I e G. Essas variantes são caracterizadas por diferenças mínimas de composição dos aminoácidos na cadeia proteica. As formas mais comuns no leite dos bovinos são as beta-caseínas A1 e A2. Finalmente, chegamos onde queríamos.

A diferença entre as cadeias da A1 e da A2 concentra-se na posição 67 da ordem de aminoácidos, em um total de 209, como mencionado anteriormente. Nessa posição, a A1 possui o aminoácido histidina e a A2 possui a prolina. Os pesquisadores sugerem que entre 5 mil e 10 mil anos atrás, todos os bovinos produziam um leite com apenas A2 entre as beta-caseínas, mas uma mutação genética fez com que grande parte da população de algumas raças passasse a produzir a variação A1. (Lembrando que mutações genéticas são comuns ao longo dos processos evolucionários e grandes passagens de tempo dentro das populações de seres vivos).

Diagnóstico

Estudos realizados a partir de 1980 começaram a relacionar a beta-caseína A1 (´leite tipo A1´) com problemas crônicos em pessoas predispostas, que incluem diabetes tipo 1, danos cardíacos, transtornos mentais e outras doenças autoimunes.  Além disso, elas também estão implicadas em diversas alergias, intolerância ao leite e problemas intestinais.

O mecanismo por trás desses supostos problemas residem na digestão diferenciada entre a A1 e a A2 no nosso intestino. A beta-caseína A2 não passa por uma hidrolisação enzimática (ou ela ocorre muito lentamente), produzindo o peptídeo beta-casomorfina-9 (BCM-9). Já a A1 passa pelo processo de hidrólise, produzindo o peptídeo opioide chamado de beta-casomorfina-7 (BCM-7). Esse opióide seria o responsável pelos problemas de saúde. Em bebês e crianças menores de 3 anos, os efeitos da BCM-7 seriam ainda mais danosos, já que esse peptídeo poderia passar mais facilmente pela barreira entre intestino e circulação sanguínea, a qual ainda está em formação nessa faixa de idade.